A族链球菌核酸PCR检测试剂盒

A族链球菌核酸PCR检测试剂盒

广州健仑生物科技有限公司

产品规格：48T/盒；

 保存条件：避光 -20度 保存。

    我司提供各种流感病毒、副流感病毒、呼吸道合胞病毒、冠状病毒、轮状病毒、杆菌、链球菌、热带病毒等等核酸检测试剂盒（PCR-荧光探针法），还有各种原料和质控品，随时欢迎您的来电：  杨

还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

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以下是我司提供的部分PCR产品

A族链球菌核酸PCR检测试剂盒

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肽嘅质谱分析
1）0.5啲μL样品MALDI靶板晾干。
2）0.5啲μL矩阵（α-氰基-4 -羟基肉桂长（CHCA），5 g／L）或者trans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic长（SA）嘅饱和溶液中含50%乙腈0.1% TFA同允许合作嘅结晶。
3）个个校准啲0.5个校准溶液，并允许糠。
4）插入到标的板嘅MALDI-TOF质谱仪。机应设置为正反射模式，个个样品嘅镭射强度为4200同3000针。选定嘅质量范围应该系800到5000个DA，标的质量为2000个DA。
5）执行相同嘅质谱分析线性模式而变化嘅质量范围为900至10000大或者3000大同70000 5000大标的质量。
5。资料分析
1）原始光谱进行咗convertpeaklist软件同资料出口specalign软件进行预处理。所有嘅光谱进行pafft有关方法同强度与归一化总离子流（TIC）喺每相应嘅谱。所有嘅光谱进行平滑去噪系数勒分别为0.5同4。以基线为0.5，质量窗为21，高度过为1.5，分析前剔除负值。
2）进行分层聚类，聚类3同丰树软件可视化。基质辅助镭射解吸电离质谱资料（m/z峰值强度）进行对数改转，归一化，同中位数。利用皮尔森有关度计算样本间嘅脚，进行*连锁聚类。
3）喺无监督嘅层次聚类分析之前，采用独立嘅学生t检验比较各组（每组2个）嘅MS峰值。P值为0.02或者更低系拣差异收获嘅多肽同蛋白质嘅蛋白质组晶片之间显著唔同嘅介窿（大窿与小孔）。

ペプチドのmaldi‐tof分析
1 . 5μlの試料スポットのmaldiターゲット板に乾くのを許してください。
2 . 5μl点マトリックス（α‐4‐ヒドロキシけい皮酸（chca）、5 g／l）またはtrans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic酸の飽和水溶液（sa）. 1 % tfaを含む50 %アセトニトリルとco結晶化させる。
3 . 5μl点キャリブレーション溶液の各々のキャリブレーションを見つけると乾くのを許してください。
4）ターゲット板maldi‐tof質量分析計に挿入してください。マシンは4200と3000サンプルにつきショットのレーザ強度で正反射モードに設定されるべきです。選択された質量範囲の2000年のdaのターゲット質量をもつ800  5000にしなければならない。
5）線形モードmaldi‐tof分析を行うことが10000 daまたは3000万5000 daのdaとのターゲット質量を900質量範囲を変更します。
5。データ解析
1）原料のスペクトルは、convertpeaklistソフトウェアとデータ処理の前処理のためのソフトウェアspecalignに輸出されました。すべてのスペクトルはpafft相関法と強度を用いて整列しました全イオン電流に正規化された（tic）各スペクトルである。すべてのスペクトルの平滑化と4 . 5それぞれという。ピークは. 5のベースラインを検出し、21と高さの比が1 . 5の質量の窓、負の値は解析の前に取り除かれました。
2）階層的クラスタリングクラスタ3 .を用いて行ったとmapletreeソフトウェアで可視化した。maldi‐ms（m／zピーク強度）をログ変換は正常化し、中央に集中しました。ピアソンの相関関係は、試料間の距離を計算するのに用いられました、そして、*な結合クラスタ化を行った。
3）独立スチューデントのt検定のグループ間の比較のために使われました（n＝2基）の教師なしクラスタリング階層分析の前に検出された各msのピークのために。. 02以下のp値は異なるメソ多孔質プロテオームチップ間のペプチドと蛋白質を特異的に収穫を選択するのに重要と考えられました（大空孔対の小孔）。

 MALDI-TOF Analysis of Peptides
   1) Spot 0.5 μL of sample to MALDI target plate and allow to dry.
   2) Spot 0.5 μL matrix (α-cyano-4-hydroxycinnamic acid (CHCA), 5 g/L) or saturated solution of trans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic acid (SA) in 50% acetonitrile containing 0.1% TFA and allow to co-crystallization.
   3) Spot 0.5 μL of calibration solution to each calibration spot and allow to dry.
   4) Insert target plate into MALDI-TOF mass spectrometer. The machine should be set to positive reflector mode with a laser intensity of 4200 and 3000 shots per sample. The selected mass range should be 800 to 5000 Da with a target mass of 2000 Da.
   5) Perform same MALDI-TOF analysis in linear mode but change the mass range to 900 to 10,000 Da or 3000 to 70,000 Da and a target mass of 5000 Da.
5. Data Analysis
   1) The raw spectra were processed with the ConvertPeakList software and the data was exported to SpecAlign software for preprocessing. All spectra were aligned using the PAFFT correlation method and intensities were normalized to total ion current (TIC) in each corresponding spectrum. All spectra were smoothed and de-noised with factor of 4 and 0.5 respectively. Peaks were detected with a baseline of 0.5, mass window of 21 and height ratio 1.5, negative values were removed before analysis.
   2) Hierarchical clustering was performed using Cluster 3.0 and visualized with MapleTree software. MALDI MS Data (m/z peak intensities) was log-transformed, normalized, and median centered. Pearson correlation was used to calculate the distance between the samples, and complete linkage clustering was performed.
   3) An independent Student t-test was used for comparison between groups (n = 2 groups) for each detected MS peak prior to unsupervised hierarchical clustering analysis. A P-value of 0.02 or lower was considered significant to select differentially harvested peptides and proteins among the different mesoporous proteomic chips (Large pores vs. Small pores).