检测人血清抗体样本释放剂/放散液

检测人血清抗体样本释放剂/放散液

广州健仑生物科技有限公司

（广州健仑生物科技有限公司是集研制开发、销售、服务于一体的优良企业,公司产品涉及临床快速诊断试剂、食品安全检测试剂，违禁品快速检测，动物疾病防疫检测试剂，免疫诊断试剂、临床血液学和体液学检验试剂、微生物检验试剂、分子生物学检验试剂、临床生化试剂、有机试剂等众多领域，同时核心代理Panbio、FOCUS、Qiagen、IBL、CORTEZ、Fuller、Inbios、BinaxNOW、LumuQuick、日本富士、日本生研等多家有名诊断产品集团公司产品，致力于为商检单位、疾病预防控制中心、海关出入境检疫局、卫生防疫单位,缉毒系统，戒毒中心，检验检疫单位、生化企业、科研院所、医疗机构等机构与行业提供*、高品质的产品服务。此外，本公司还开展食品、卫生、环境、药品等多方面的第三方检测服务。）

【产品名称】样本释放剂

【包装规格】20测试/盒 （溶液I:20×1 Test/瓶；溶液II:20 Test/瓶）         □

50测试/盒 （溶液I:50×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 1 ）    □

             100测试/盒 （溶液I:100×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 2）   □

【预期用途】

用于待测致敏红细胞样本的预处理，使致敏红细胞样本中的待测抗体从与细胞结合的状态中解离释放出来。以便于使用体外诊断试剂或仪器对待测抗体进行检测。

【检验原理】

红细胞上的抗原与血清中抗体在适合条件下发生致敏，这种结合在一定条件下是可逆的。将已致敏的红细胞悬浮于低pH值的甘氨酸溶液中，抗体蛋白又可以从结合的红细胞上解离释放出来。离心取上清解离的放散液，此液中含有从红细胞表面解离释放出来的抗体蛋白，经Tris缓冲液调节pH至中性后此上清放散液可用于相关抗体的检测和鉴定；而解离释放后的红细胞经洗涤后可用于血型定型、自身抗体的吸收等。

【主要组成成份】

1.溶液I：主要组分为甘氨酸(C₂H₅NO₂)，氯化钠(NaCl)。

2.溶液II：主要组分为Tris碱，指示剂。   

【储存条件及有效期】                  

常温（10～30℃）储存，有效期1年。试剂开瓶后在常温（10～30℃）条件下可储存6个月。

【样本要求】

新鲜或2～8℃保存不超过72小时的抗凝血样。

检测人血清抗体样本释放剂/放散液

我司还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、西尼罗河、立克次体、无形体、蜱虫、恙虫、利什曼原虫、RK39、汉坦病毒、深林脑炎、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

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【企业文化】

分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，病毒此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，病毒此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性病毒合物的特征。[2] 
当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。
各种氨基酸由于其组成和结构的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58～10.8。带电颗粒在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳(eIectrophoresis，EP)。由于各种氨基酸的相对分子质量和.pI不同，在相同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。病毒此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。
The basis for the determination of protein content by spectrophotometry is Lambert-Beer's law. The absorbance of a protein solution at 280 nm is proportional to its concentration. The amino acids are essentially in the form of zwitterionic or dipolar ions in aqueous solution or in crystals. The so-called zwitterion refers to the same amino acid molecule with proton-releasing NH3 + valine ion and proton-accepting COO- anion, the amino acid of the virus is amphoteric electrolyte.
Amino acid isoelectric point: amino acid charged state depends on the pH value of the environment, changing the pH value can make the amino acid with a positive or negative charge, but also make it at the same number of positive and negative charge, that is, the net charge of zero gender Ion state. So that the amino acid with a positive and negative charge equal to the net charge of zero solution pH value is called the amino acid of the isoelectric point.
Amino acid molecules contain both acidic and basic groups, viruses, amino acids and strong acid can react. It also reacts with strong bases to form stable salts that characterize the zwitterionic compounds. [2] 
When the pH of a certain amino acid solution is adjusted to a certain value, the amino acid just exists in the form of dipole ion. In the electric field, the amino acid does not move to the negative electrode or move toward the positive electrode, that is, Negative charge equal, net charge is zero, was neutral, the pH of the solution at this time known as the amino acid isoelectric point (isoelectric point), usually expressed as pI. At isoelectric point, amino acids mainly exist as dipole ions. When the pH of the amino acid solution is greater than the pI (such as adding a base), a NH3 + in the amino acid gives a proton and shifts to the right. At this time, the amino acid mainly exists in the form of anions. If it is in an electric field, it moves toward the positive electrode. Conversely, when the solution pH is less than pI (such as adding acid), a COO-binding proton in the amino acid shifts the equilibrium to the left. At this time, the amino acid mainly exists in the form of cation, and if it is in the electric field, it moves toward the negative electrode.
A variety of amino acids due to its composition and structure of different, and have different isoelectric point. The neutral point of neutral amino acid is less than 7, usually 5.0 ~ 6.5. The isoelectric point of acidic amino acids is about 3. Isoelectricity of basic amino acids is 7.58 ~ 10.8. Charged particles in the electric field, toward the electrode opposite to its movement, known as electrophoresis (eIectrophoresis, EP). Due to the relative molecular mass of various amino acids and .pI, different amino acids not only have different charge states but also different electrophoretic mobility and velocity in the same pH buffer solution. Viruses, based on this difference, can be electrophoretically separated amino acid mixture.